Eine der wichtigsten Kräfte in der Biologie konnte bisher nicht zufriedenstellend erklärt werden: die so genannte hydrophobe oder wasserabstoßende Anziehung. Sie sorgt beispielsweise dafür, dass sich Proteine in der korrekten Weise falten. Mithilfe einer Art molekularem Tauziehen zwischen einem Raster-Kraft-Mikroskop und einer Diamantoberfläche haben Wissenschaftler jetzt den Mechanismus geklärt und berichten darüber in der Fachzeitschrift „Proceedings oft the National Academy of Sciences“ (PNAS).
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Ob in Mayonnaise, vielen Cremes oder einer Salatsauce – viele Fette und Öle, aber auch andere ungeladene Moleküle, lösen sich nicht in Wasser, sondern bilden Tropfen oder Klumpen. Der Grund ist die so genannte hydrophobe Wechselwirkung. Sie sorgt dafür, dass sich solche Moleküle nicht mit den Wassermolekülen verbinden, sondern sich gegenseitig anziehen. Für die Biologie ist dieser Effekt von zentraler Bedeutung, etwa bei der Proteinfaltung und dem Zusammenhalt von großen Proteinmolekülen. Bislang allerdings konnte Forscher den Mechanismus hinter diesem Verhalten nicht genau aufklären.
Eine Ursache dafür sind die bislang untersuchten Modellsysteme. Viele Wissenschaftler betrachteten etwa zwei einander auf wenige Nanometer angenäherte schwach gekrümmte hydrophobe Oberflächen. Die Messungen mit diesem so genannten „Surface- Force Apparatus“ werden aber durch die Bildung von Luftblasen zwischen den Oberflächen gestört, so dass die eigentliche hydrophobe Kraft
