Bei der Protein-Synthese wird der genetische Code in eine Kette von Aminosäuren übersetzt, die sich dann zu der dreidimensionalen Struktur eines Proteins faltet. Ist die Protein-Biosynthese gestört, gerät die Maschinerie des Lebens ins Stocken. Daher ist sie ein beliebtes Angriffsziel anti-mikrobieller Wirkstoffe, die unerwünschte Krankheitserreger abtöten sollen. Und so greifen die meisten der neu entwickelten Antibiotika genau in diesen komplexen Prozess am Ribosom ein. Wissenschaftlern ist es nun erstmals gelungen, das Andocken von Antibiotika an einem neuen Ort der bakteriellen Proteinfabrik, dem Ribosom, in drei Dimensionen sichtbar zu machen.
Dabei haben die Forscher der Universität Frankfurt am Main neue Erkenntnisse über den Prozess der Protein-Biosynthese gewonnen, über die sie in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift Molecular Cell berichten.
Das Ribosom setzt sich zu Beginn der Protein-Biosynthese aus zwei Untereinheiten zusammen, einer kleinen, die für die Übersetzung des genetischen Codes verantwortlich ist, und einer großen, an welcher die Aminosäuren zu einer Kette verknüpft werden. Strukturelle Erkenntnisse über Bindungsstellen und Funktion von Antibiotika an der großen Untereinheit bezogen sich bisher alle auf den Ort, an dem das neu entstehende Protein zusammengestellt wird (Peptidyl-Transferase-Zentrum).
Wichtige Erkenntnisse für die Entwicklung neuer Antibiotika
Wissenschaftlern um Professor Paola Fucini vom Frankfurter Exzellenzcluster Makromolekulare Komplexe ist es jetzt mittels Röntgenstrukturanalyse gelungen, die Störung einer weiteren wichtigen Funktionsregion (GTPase Associated Region) durch die Einwirkung von drei Thiopeptid- Antibiotika auf struktureller Ebene darzustellen. Dabei ergaben sich nicht nur wichtige Erkenntnisse für die Entwicklung neuer, wirksamer Antibiotika, sondern es wurde auch ein weiteres Puzzleteil zur genauen Kenntnis des Ablaufs der Proteinsynthese gefunden.
