Eigentlich waren die Wissenschaftler an der Analyse einer Protease im Nervensystem des Menschen interessiert, der eine Rolle bei der Kontrolle von Schmerzprozessen zugeschrieben wird. Doch bei ihren Forschungen haben sie dann eine völlig neue Entdeckung gemacht: Sie entschlüsselten die dreidimensionale Struktur eines Proteins aus einer bislang nicht näher beschriebenen Familie von Proteasen.
Proteasen sind wichtige Katalysatoren in der Zelle, die für zahlreiche Lebensprozesse, wie zum Beispiel Verdauung, Blutgerinnung oder Abbau von Botenstoffen, unersetzlich sind. Die vielversprechenden neuen Erkenntnisse ebnen nun unter anderem den Weg zur Entwicklung besserer, schmerzstillender Medikamente, so die Wissenschaftler der Universität Graz und der Technischen Universität Graz in der Fachzeitschrift „Journal of Biological Chemistry“.
Neuartiger Faltungstyp
Bestimmt wurde die neue Struktur von Pravas Baral vom Institut für Molekulare Biowissenschaften der Uni Graz. In Zusammenarbeit mit Forschern der TU um Professor Peter Macheroux vom Institut für Biochemie gelang es dem Strukturbiologen, einen Vertreter der Proteasenfamilie M49 aus der Bäckerhefe zu kristallisieren.
Die Röntgenstrukturanalyse hat ergeben, dass es sich um einen neuartigen Faltungstyp handelt, der bislang noch nicht in der Natur beobachtet worden war. Die Struktur dieses Proteins gibt außerdem Aufschluss über seine Funktionsweise – Erkenntnisse, die auch auf das menschliche Protein übertragbar sind, und damit wichtige Impulse für die Medikamentenentwicklung liefern.
(idw – Universität Graz, 15.09.2008 – DLO)
