Wie Mitochondrien Falten bekommen

Mitochondrien, die „Kraftwerke“ der Zelle, beherbergen unter ihrer glatten äußeren Hülle eine kunstvoll gefaltete innere Membran. Wie diese im Detail gebildet wird, war bisher weitgehend unbekannt. Doch jetzt sind Frankfurter Forscher bei der Lösung dieses Problems einen entscheidenden Schritt weiter gekommen. In der Fachzeitschrift „Journal of Cell Biology“ berichten sie, dass zwei erstmals identifizierte Proteine die Membranstruktur in Mitochondrien steuern.

Die innere Mitochondrienmembran besitzt eine Vielzahl von Einstülpungen – so genannte Cristae -, die sich hinter einem flaschenhalsartigen Eingang zu länglichen Höhlungen ausweiten. Der Eingang oder die Pore, Crista Junction genannt, ist dabei eng genug, um den dahinter liegenden Intracrista-Raum abzugrenzen.

Dort werden beispielsweise Signalproteine (Cytochrom c) gespeichert, die den programmierten Zelltod, die Apoptose, einleiten. Dazu weiten sich die Poren und entlassen das Cytochrom c ins Cytosol. Insofern ist die Frage, wie der Durchmesser der Poren und die Form der inneren Membran auf molekularer Ebene gesteuert werden, von großer Relevanz, um die Funktion der Mitochondrien besser zu verstehen.

Spieler und Gegenspieler

Ein Forscherteam um Professor Andreas Reichert von der Universität Frankfurt am Main hat nun zwei Proteine identifiziert, die wie Spieler und Gegenspieler die Struktur der inneren Membran beeinflussen. Die Wissenschaftler untersuchten in ihrer Studie langsam wachsende Mutanten der Bäckerhefe, die oft fehlgeformte Mitochondrien enthalten.

Dabei entdeckten sie ein Protein, das sie Fcj1 – Formation of crista junction protein 1 – nannten. Es ist in die innere Membran eingebettet und tritt gehäuft an den Poren der Cristae auf. Wird die Expression dieses Proteins gesteigert, dann vermehrt sich auch die Zahl der Poren. Fehlt dagegen das Protein, dann verschwinden auch die Poren und die innere Cristae-Membran weist eine Reihe aufeinander gestapelter Bläschen oder Vesikel auf.

Entgegengesetzte Rollen

Umgekehrt stellten die Forscher fest, dass regelmäßige Anordnungen (Superkomplexe) der an der Produktion von ATP beteiligten F1F0-ATPase sich im innersten Bereich des Intracrista-Raumes, gewissermaßen an der Spitze der Cristae, häufen – hingegen aber wenig an den Poren nachweisbar sind. Fcj1 und die F1F0-ATPase haben zudem entgegengesetzte Rollen. So schwächt Fcj1 zum Beispiel die Bildung von F1F0-ATPase Superkomplexen.

Aufregende Ergebnisse

„Wir vermuten, dass Fcj1 dafür sorgt, dass die Membran eine positive Krümmung annehmen kann, während der F1 F0-Superkomplex eine negative, also entgegengesetzte Biegung verursacht“, interpretiert Reichert die Ergebnisse. „Das ist für uns aufregend, weil wir damit erstmals Hinweise gefunden haben, wie die Ultrastruktur von Mitochondrien ganz allgemein gebildet wird, insbesondere welche Komponenten diese Eintrittsporen bilden und deren Struktur bestimmen“.

(idw – Universität Frankfurt am Main, 18.06.2009 – DLO)