In der Hydrogenase der Mülheimer Schwefelbakterien bilden je ein Nickel- und ein Eisenatom das aktive Zentrum. Sie taugen für mögliche Anwendungen besser als Hydrogenasen mit einem reinen Eisenherz. Diese produzieren zwar effektiver Wasserstoff, sind aber auch empfindlicher gegenüber Sauerstoff. Doch auch die Nickel-Eisen-Hydrogenasen blockiert der Sauerstoff oft noch zu leicht.
Daher möchten die Mülheimer Forscher sie besser gegen seine zersetzenden Aktivitäten schützen und müssen dafür erst einmal im Detail verstehen, wie die Enzyme mit Wasserstoff und Sauerstoff reagieren. Das heißt: Sie müssen herausfinden, wann sich welcher Reaktionspartner wo aufhält. Über das Enzym im Ruhezustand ist schon einiges bekannt. Zum Beispiel, dass zwei Moleküle der Aminosäure Cystein die Metallkerne zusammenhalten.
Am Nickelatom hängen zwei weitere Cysteinliganden, und das Eisenatom ist von zwei Cyanidionen sowie einem Kohlenmonoxidmolekül umgeben. Um mehr zu erfahren, setzen die Mülheimer Forscher vor allem auf spektroskopische Untersuchungen. So messen sie etwa Elektronenspinresonanzen (ESR) – eine Methode, die bei ihrer Arbeit besonders wichtig ist. Denn sie spürt auch den Wasserstoff, den die Hydrogenasen umsetzen, sehr gut auf.
Wasserstoff im Herzen
Kein Wunder, dass die Geräte, die man an dem wagenradgroßen Elektromagneten erkennt, einige Labore des Instituts füllen. Auch Maurice van Gastel hält sich hier oft auf. „Wir haben anhand der ESR-Messungen festgestellt, dass der zusätzliche Bindungspartner, der Eisen und Nickel in der entscheidenden Reaktionsstufe überbrückt, Wasserstoff enthält“, sagt der Wissenschaftler. „Es ist genau dieser Wasserstoff, der im Reaktionszyklus der Hydrogenasen umgesetzt wird. Wir wissen nun auch schon sehr genau, wo dieser Ligand – ein Hydridion – sitzt.“
Doch woher das Proton kommt, um das Wasserstoffmolekül zusammenzusetzen, ist noch nicht endgültig geklärt. Es könnte direkt am Nickelatom sitzen. „Wahrscheinlich stammt es aber vom protonierten Schwefelatom eines Cysteinliganden“, meint Wolfgang Lubitz. Und ein entscheidendes Detail fehlt den Wissenschaftlern auch noch: Sie wissen bisher nicht genau, wie das Enzym durch Sauerstoff blockiert wird.
Stand: 18.08.2006
