Endlich geschafft: Zehn Jahre nachdem eines der vielleicht ältesten Enzyme der Zellatmung entdeckt wurde, ist nun auch seine Isolierung gelungen. Forscher haben das fragile Ur-Enzym erstmals aus einem hitzeliebenden Bakterium isoliert und konnten so seine Funktion als zentraler Energielieferant beweisen. Demnach pumpt dieser Enzymkomplex Natriumionen durch die Zellmembran nach außen und erzeugt so den Gradienten, der die ATP-Synthese antreibt.
Wo und wann genau das erste Leben auf der Erde entstand, ist bis heute strittig – ob an Tiefseeschloten, in heißen Tümpeln oder auch in Gesteinsporen. Klar scheint aber, dass die ersten Zellen ihre Energie wahrscheinlich anaerob gewinnen mussten, weil Sauerstoff auf der Urerde rar war. Dafür benötigten die ersten Lebensformen Enzyme, die über Elektronenaustausch-Prozesse elektrochemische Gradienten an ihren Membranen erzeugten. Aus diesen konnte dann ein weiteres Enzym den zellulären Energielieferanten ATP erzeugen.
Uralter Enzymkomplex
Doch was für Enzyme erlaubten den ersten Zellen ihre anaerobe Atmung? Schon länger vermuten Wissenschaftler, dass einfache Ferredoxin-Moleküle ein Teil dieser Urenzyme gebildet haben könnten. „Ferredoxin ist ein idealer Elektronendonor in der anoxischen Welt, weil es ein niedriges Redox-Potenzial besitzt“, erklären Martin Kuhns und seine Kollegen von der Goethe-Universität Frankfurt.
Kombiniert zu einem sogenannten Rnf-Komplex (Ferredoxin-NAD-Oxidoreduktase) transportiert dieses Enzym Natriumionen aus den Zellen nach außen. Wenn diese dann passiv wieder einströmen, erzeugt dies die Energie, die die ATP-Produktion antreibt. So die Theorie. Tatsächlich haben Forscher diesen Enzymkomplex schon bei einigen anaeroben Bakterien nachgewiesen. Bislang fehlte aber der Nachweis, dass der Rnf-Komplex diese Atmungsfunktion ausübt.
