Seit Jahrtausenden nutzt der Mensch die Felle von Tieren zum eigenen Wohl. Jetzt „klauen“ Wissenschaftler sogar Bakterien und Pilze ihre Körperhüllen, um sie für technische Zwecke einzusetzen. Spezielle Eiweißoberflächen von Mikroorganismen können unter anderem in der Werkstoffindustrie genutzt werden.
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Einige Bakterienarten werden von so genannten S-Layern (engl.: surface layer – Oberflächenschicht) als äußerste Schicht umgeben. Diese membranartige Hülle aus spezifischen Eiweißen bildet eine Oberfläche mit exakter Geometrie und wenige Nanometer kleinen Poren. Wenn man die Mikroorganismen mit bestimmten Chemikalien behandelt, kann der Proteinmantel abgestreift und isoliert werden.
Gitterstruktur wird übertragen
Die Besonderheit ist, dass sich die isolierten Proteinbausteine unter geeigneten Bedingungen erneut zusammenlagern und die für die Bakterienhülle typische symmetrische Gitterstruktur wieder entsteht. Auch Proteinschichten, die sich auf der Oberfläche von bestimmten Pilzen befinden, lagern sich im Reagenzglas wieder zu Membranstrukturen zusammen. Zudem besitzen diese so genannten Hydrophobinproteine die Eigenschaft, sich an Wasser abweisenden Oberflächen anzulagern.
Wissenschaftler um Gerhard Rödel, Professor für Allgemeine Genetik an der TU Dresden nutzen jetzt gentechnische Verfahren, um maßgeschneiderte S-Layer und Hydrophobine zu erzeugen. Dazu werden zunächst die entsprechenden Gene isoliert und in Hefen oder anderen Bakterien für eine effiziente Bildung von Oberflächenschichten eingesetzt. In weiteren Schritten verändert man Gene so, dass bei S-Layern bzw. Hydrophobinen neue Eigenschaften entstehen, ohne die Bildung regelmäßiger Proteinschichten zu beeinträchtigen.
Metallschichten und Katalysatoren
S-Layer- und Hydrophobinschichten sind für technische Anwendungen von großem Interesse. So gelang es beispielsweise der Arbeitsgruppe von Wolfgang Pompe, Professor für Materialwissenschaft und Nanotechnik an der TUD, einen bestimmten S-Layer als Grundlage für die Abscheidung von Edelmetallclustern im Nanobereich einzusetzen – möglicherweise eine Option für Katalysatoren. Mit gentechnisch modifizierten Varianten könnte die Metallbindung wesentlich verbessert werden. Im Fall der Hydrophobine scheint insbesondere der Ansatz, sie mit Enzymen zu verbinden, viel versprechend zu sein. Solche Fusionsproteine an Wasser abweisenden Flächen könnten zum Beispiel zur Katalyse biochemischer Prozesse eingesetzt werden.
(Technische Universität Dresden, 06.07.2006 – NPO)
