Das „Skelett“ unserer Zellen bilden lange, röhrenförmige Strukturen, die Mikrotubuli. Jetzt haben Wissenschaftler eine unerwartete Eigenschaft dieser Zellstützen entdeckt: Sie werden mit zunehmender Länge immer steifer. Diese jetzt in der Online-Ausgabe der "Proceedings of the National Academy of Sciences" (PNAS) veröffentlichte Erkenntnis könnte bei der Entwicklung von Nanomaterialen genutzt werden, führt aber auch zu einem besseren Verständnis der Funktion von Mikrotubuli in der Zelle.
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Tubulin ist eines der häufigsten Proteine in der Zelle. Bei Bedarf lagern sich diese Einheiten aneinander, um Mikrotubuli zu bilden, die in der Länge stark variieren. Ihre wichtigste Aufgabe erfüllen diese als eines von mehreren fadenförmigen Filamenten des Zytoskeletts. Dieses außerordentlich flexible Netzwerk aus Proteinen stabilisiert die Zelle und deren äußere Form. Mikrotubuli sind auch nötig für die Bewegung mancher Zellen, und dienen als Transportwege für zelluläre Frachten. Mikrotubuli haben einen Durchmesser von 25 Nanometer, also Millionstel Millimeter, und sind damit die dicksten Filamente des Zytoskeletts.
Bisherige Ansichten auf den Kopf gestellt
Ein internationales Forscherteam, dem auch Professor Dr. Erwin Frey vom Lehrstuhl für theoretische Physik an der Ludwig-Maximilians- Universität (LMU) München angehört, hat die Röhrenstrukturen nun genauer untersucht und dabei die überraschende Eigenschaft entdeckt. An den Arbeiten waren neben Forschern der LMU auch Wissenschaftler des "European Molecular Biology Laboratory" (EMBL) in Heidelberg und der University of Texas in Austin beteiligt.
„Wir haben jetzt zu unserer eigenen Überraschung festgestellt, dass sie mit zunehmender Länge starrer werden", so Frey. „Das stellt die bisherigen Ansichten über die mechanischen Eigenschaften der Mikrotubuli völlig auf den Kopf." Die Wissenschaftler in Austin und Heidelberg untersuchten die Steifheit und Länge zellulärer Mikrotubuli mit Hilfe so genannter "single-particle tracking"-Techniken. Damit wird die Bewegung individueller, mikroskopisch kleiner Teilchen verfolgt, die selbst wiederum an die eigentlich interessanten Moleküle oder Proteine gebunden sind.
Leuchtende Perle verrät Bewegung
In diesem Fall hängten die Forscher an die Spitzen unterschiedlich langer Mikrotubuli jeweils eine fluoreszierende Perle. Dieses Filamentende war frei in Flüssigkeit beweglich, während das andere fixiert war. Die Bewegung der Perlen wurde verfolgt und analysiert, so dass über diese Werte auf die Steifheit der einzelnen Mikrotubuli rückgeschlossen werden konnte.
Die von Erwin Frey und seinen Mitarbeitern durchgeführte mathematische Analyse zeigte dann, dass die einzigartigen Eigenschaften der Mikrotubuli auf deren biologische Konstruktion zurückzuführen sind. Die Filamente sind aus einzelnen Tubulin-Proteinen aufgebaut, die so aneinander binden, dass die Mikrotubuli flexibel und steif sein können.
"Die Flexibilität ist wichtig für die Mikrotubuli, wenn sie wachsen und sich in der Zelle verändern", so Frey. "Eine gewisse Starrheit ist aber nötig, wenn die Zelle gestützt werden muss." Mikrotubuli sind damit optimal für ihren Einsatz gerüstet: Sie bieten ein Maximum an mechanischer Stabilität bei minimalen Kosten für die Zelle. Sie können extrem gebogen werden, ohne dabei zu brechen oder zu kollabieren. "Das ist aber ein universelles Konstruktionsprinzip", so Frey. "Es kommt auch bei anderen hierarchisch aufgebauten, faserartigen Strukturen in biologischen Systemen zur Anwendung."
(Universität München, 04.07.2006 – NPO)
